miércoles, 16 de octubre de 2013

Vias Metabólicas de los Carbohidratos!

Ciclo de Krebs!


Pasos:
  1. Hidrólisis
  2. Escisión e Isomerización
  3. Oxidación y Descarboxilación
  4. Descarboxilación y Captura de Energia
  5. Fosforilación
  6. Oxidación y Deshidrogenación
  7. Hidratación
  8. Oxidación del Grupo Hidroxilo  


Glucólisis!

 

Etápas:
  1. Fosforilación
  2. Isomerización
  3. Fosforilación
  4. Escisión
  5. Isomerización
  6. Oxidación y Fosforilación
  7. Transferencia de un Grupo Fosfato
  8. Isomerización
  9. Deshidratación
  10. Transferencia de un Grupo Fosfato 

Cadena de Transporte de Electrónes!


Indica la relación entre la cadena transportadora de electrónes y los precesos globales de la respiración. En la cadena transportadora de electrónes mitocondrial se evidencia cómo los electrónes pasan a lo largo en forma progresiva de modo que la energia se libera en cantidades controlables.


Fosforilaciòn Oxidatìva!



La cadena esta compuesta por tres complejos:
Complejo 1: Se transfieren los electrones de NADH a la coenzima Q. (Oxidorreductasa)
Complejo 2: Los de mayor potencial se saltan el complejo 1 y entran directamente por complejo 2. (Succionato Q reductasa)
Complejo 3: (Citocromo-Q C oxidorreductasa)
Complejo 4: Completa la cadena, pasando electrones a O2 y causando reducciòn a H2O. (Citocromo C Oxidàsa)

Ciclo de Cori!




































El lactato producido por la glucòlisis muscular, se transporta por el torrente sanguìneo hacia el hìgado donde se convierte en glucosa por medio de la gluconeogènesis. El torrente sanguìneo lleva la glucosa de vuelta a los mùsculos donde puede almacenarse como glucògeno.

Fermentaciòn Làctica y Alcohòlica!


En ausencia de oxìgeno muchas cèlulas emplean la fermentaciòn para producir ATP por fosforilaciòn a nivel de sustrato. El piruvato producido al final de la glucòlisis sirve como aceptor de electrònes para oxidar el NADH de nuevo a NAD+ que luego puede volver a emplearse en la glucòlisis. Los productos finales que se forman son Lactato y Etanol respectivamente, la forma ionizada del àcido làctico.


Lanzaderas de Sustrato: Lanzadera de Glicerol Fosfato y Lanzadera de Malato!


Lanzadera de Malato: se reduce el oxacetato formando malato y reponiendo NAD, el malato entra a la mitocòndria para que salga alfa-cetoglutarato, se repone oxalacetato transaminando al alfa-cetoglutarato con aspartato y el glutamato restante entra a la mitocòndria a cambio de que salga aspartato.
Lanzadera de Glicerolfosfato: en el citoplasma el NADH+H reduce al fosfato de dihidroxiacetona formando glicerol-3-fosfàto. el FAD+ se reduce y forma FADH2 dando origen a 2 moleculas de ATP.

Glucogènesis!

Pasos:
1. La glucòsa de debe convertir en glucòsa-6-fosfàto gastando una molècula de ATP por medio de la enzima hexoquinasa.
2. Paso de glucosa-6-fosfàto a glucosa-1-fosfàto por medio de la enzima fosfoglucomutasa.
3. La glucòsa-1-fosfàto reacciona con uridina trifosfàto (UTP) para producir uridina difosfato glucosa (UDP-glucòsa) y pirofosfàto (PPi).
4. La enzima glucògeno sintetasa va uniendo UDP-glucòsa a traves de enlace glucsìdico alfa 1,4 para formar glucògeno primàrio.
5. La enzima ramificadora transfiere un segmento de 7 residuos de largo de una cadena en crecimiento a un nuevo punto de ramificaciòn a traves de un enlàce glucosìdico alfa 1,4.


Glucòlisis!


La glucosa se fragmenta en dos molèculas de piruvato y a demas se forman dos molèculas de ATP y NADH+H. En presencia de oxìgeno el piruvato y el NADH+H alcanzan la mitocòndria y allì son nuevamente transformados (glucòlisis aeròbia). En condiciones de anaerobiosis a partir del piruvato y del NADH+H deben producirse en el citoplasma productos de fermentaciòn como el lactato o el etanol para generar el NAD necesario para la continuaciòn de la glucòlisis.


Gluconeogènesis!


En este proceso participan tambien las enzimas de las mitocondrias y del retìculo endoplasmàtico. La gluconeogènesis consume 4 molèculas de ATP por cada molècula de glucòsa (3ATP + 1 GTP) es decir, el doble de las generadas por la glucòlisis.


Ruta Pentosa Fosfàto!



Es un proceso multicìclico  para la oxidaciòn de la glucòsa, este proceso se logra por deshidrogenaciòn usando NADP como aceptor de hidrògeno. Las enzìmas de esta via se encuentran en la porciòn solùble extramitocondiral de la cèlula. Esta ruta puede dividirse en una fase oxidativa y una no oxidatìva. En la fase oxidatìva la glucosa-6-fosfàto, el primer intermediario de la glucòlisis, se transforma en ribulosa-5-fosfato con la generaciòn paralela de 2 molèculas de NADPH. En la fase no oxidatìva, la ribulosa-5-fosfàto produce ribosa-5-fosfàto y xilulosa-5-fosfàto que pueden posteriormente convertirse en los intermediarios glucolìticos gliceraldehido-3-fosfàto y fructosa-6-fosfàto.

jueves, 5 de septiembre de 2013


ENZIMAS

a. Concepto
- Biocatalizadores. Proteínas globulares que aceler an las reacciones bioquímicas (unas 10 7 veces).
Cada reacción que se produce en el organismo es catalizada por un enzima.
- Pueden ser holo- o heteroproteínas. En este último caso, la parte constituida por aminoácidos se denomina Apoenzima (no activo), el grupo prostético se denomina cofactor y la unión de ambos es el Holoenzima (activo).
- Los reactivos sobre los cuales actúan los enzimas
se conocen como sustratos.
 
b. Propiedades
- Gran poder catalítico: son muy activas. Una pequeña cantidad de enzima es capaz de catalizar la transformación de una gran cantidad de sustrato. Además aceleran mucho las reacciones (del orden de 10 7 veces).
- No se gastan ni alteran durante la catálisis: son
reutilizables.
- Altamente específicos: presentan especificidad de sustrato y de acción. Como el resto de las proteínas son además característicos de cada especie.
 
c. Características de la actividad enzimática
- Reducen la energía de activación. Permiten que las reacciones bioquímicas transcurran rápidamente y a bajas temperaturas (compatible con el mantenimiento de estructuras complejas).
- Poseen un centro activo. Zona de la molécula donde se une el sustrato. Al unirse enzima y sustrato forman el complejo enzima sustrato que luego se separará en enzima (listo para actuar otra vez) y producto(s)
 
 
Dos modelos para explicar la unión entre enzima y sustrato: "la llave y la cerradura" (formas complementarias de centro activo y sustrato) y "encaje inducido" (la forma del centro activo se adapta a la del sustrato cuando se produce la unión). No son
incompatibles; pueden darse los dos modelos, dependiendo del grado de especificidad del enzima.
- Presentan saturación con el sustrato. Alcanzan una v máx, para una determinada concentración de sustrato, cuando el enzima está trabajando a su máximo rendimiento (todos los centros activos están ocupados en un instante determinado).
- Muchos enzimas requieren de cofactores: moléculas no proteicas que se unen al centro activo del enzima y realizan o colaboran en la realización de la reacción. Los cofactores pueden ser:
Activadores inorgánicos: iones metálicos.Coenzimas: moléculas orgánicas complejas.
 
d. Factores que influyen en la actividad enzimática
Temperatura
- La velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente aumenta al aumentar la temperatura hasta alcanzar su máxima actividad para una temperatura conocida como temperatura óptima. Por encima de esa temperatura el enzima se hace inestable y se desnaturaliza, perdiendo su actividad.
 
pH
- Cada enzima tiene un pH óptimo para el cual la actividad es máxima 

Inhibidores
- Los inhibidores son sustancias que impiden o reducen la actividad de un enzima. Pueden ser:

  • Irreversibles Unión covalente. Algunos venenos inhiben así a ciertos enzimas.

  • Reversibles  No se altera el enzima, sólo se impide su acción. Tienen interés en la regulación de la actividad enzimática.
 
  • Inhibición competitiva El inhibidor se une al centro activo. La inhibición dependerá de las concentraciones relativas de enzima e inhibidor: si [S]>[I] el enzima estará activo; si [I]>[S] estará inactivo)
  • Inhibición no competitiva  El inhibidor se une a un lugar distinto del centro activo (enzimas alostéricos). El que el enzima esté activo o no depende de la concentración del inhibidor y es independiente de la concentración del sustrato.
e. Regulación de la actividad enzimática 

- Dada su gran poder catalítico es importante regular la actividad de los enzimas para evitar su acción cuando no son necesarios los productos que generan. Además, como las reacciones no catalizadas son muy lentas, la regulación de la actividad enzimática es la mejor manera de regular el metabolis-
mo.
- El principal mecanismo de regulación de la actividad enzimática es la retroinhibición. Consiste en que el producto final de una ruta metabólica actúa inhibiendo al primer enzima que interviene en la misma, bloqueando el proceso completo cuando la concen tración del producto es elevada. En las rutas ramificadas el producto final de cada ramificación actúa inhibiendo el primer enzima que interviene en dicha ramificación.















 

miércoles, 4 de septiembre de 2013

METABOLISMO

 

 

El conjunto de todas las transformaciones químicas que se producen en una célula u organismo Cientos de  reacciones organizadas en “rutas metabólicas”

¿QUÉ ES UNA RUTA METABÓLICA?

Una serie de reacciones catalizadas enzimáticamente. En una ruta, un precursor se convierte en un producto através de una serie de intermediarios: los metabolitos Las rutas metabólicas pueden ser convergentes, divergentes o cíclicas 

FUNCIONES DEL METABOLISMO
-Obtener energía química (ATP) degradando nutrientes ricos en energía (o a partir de la energía solar)
-Convertir moléculas nutrientes en moléculas celulares (fabricar los componentes celulares)
-Polimerizar precursores monoméricos a proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos, etc.
-Sintetizar y degradar biomoléculas requeridas en funciones celulares especializadas (hormonas, neurotransmisores, etc.)

CARACTERÍSTICAS DEL METABOLISMO
-Las reacciones bioquímicas son muchas, pero las reacciones  importantes son relativamente pocas
-Las rutas metabólicas centrales son pocas y son similares en todas las formas vivas.
-Las moléculas importantes del metabolismo no son mas de 100
-Todas las rutas se regulan de forma similar.