ENZIMAS
a. Concepto
- Biocatalizadores. Proteínas globulares que aceler an las reacciones bioquímicas (unas 10 7 veces).
Cada reacción que se produce en el organismo es catalizada por un enzima.
-
Pueden ser holo- o heteroproteínas. En este último caso, la
parte constituida por aminoácidos se denomina Apoenzima (no
activo), el grupo prostético se denomina cofactor y la unión de ambos es
el Holoenzima (activo).
- Los reactivos sobre los cuales actúan los enzimas
se conocen como sustratos.
b. Propiedades
-
Gran poder catalítico: son muy activas. Una pequeña cantidad
de enzima es capaz de catalizar la transformación de una gran
cantidad de sustrato. Además aceleran mucho las reacciones (del orden de
10 7 veces).
- No se gastan ni alteran durante la catálisis: son
reutilizables.
-
Altamente específicos: presentan especificidad de sustrato y de acción.
Como el resto de las proteínas son además característicos de cada
especie.
c. Características de la actividad enzimática
-
Reducen la energía de activación. Permiten que las reacciones
bioquímicas transcurran rápidamente y a bajas temperaturas (compatible
con el mantenimiento de estructuras complejas).
-
Poseen un centro activo. Zona de la molécula donde se une el sustrato.
Al unirse enzima y sustrato forman el complejo enzima sustrato que luego
se separará en enzima (listo para actuar otra vez) y producto(s)
Dos
modelos para explicar la unión entre enzima y sustrato: "la
llave y la cerradura" (formas complementarias de centro activo y
sustrato) y "encaje inducido" (la forma del centro activo se adapta a la
del sustrato cuando se produce la unión). No son
incompatibles; pueden darse los dos modelos, dependiendo del grado de especificidad del enzima.
-
Presentan saturación con el sustrato. Alcanzan una v máx, para
una determinada concentración de sustrato, cuando el enzima está
trabajando a su máximo rendimiento (todos los centros activos están
ocupados en un instante determinado).
-
Muchos enzimas requieren de cofactores: moléculas no proteicas
que se unen al centro activo del enzima y realizan o colaboran en
la realización de la reacción. Los cofactores pueden ser:
Activadores inorgánicos: iones metálicos.Coenzimas: moléculas orgánicas complejas.
d. Factores que influyen en la actividad enzimática
Temperatura
-
La velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente aumenta al
aumentar la temperatura hasta alcanzar su máxima actividad para una
temperatura conocida como temperatura óptima. Por encima de esa
temperatura el enzima se hace inestable y se desnaturaliza,
perdiendo su actividad.
pH
- Cada enzima tiene un pH óptimo para el cual la actividad es máxima
Inhibidores
- Los inhibidores son sustancias que impiden o reducen la actividad de un enzima. Pueden ser:
- Irreversibles Unión covalente. Algunos venenos inhiben así a ciertos enzimas.
- Reversibles No se altera el enzima, sólo se impide su acción. Tienen interés en la regulación de la actividad enzimática.
- Inhibición competitiva El inhibidor se une al centro activo. La inhibición dependerá de las concentraciones relativas de enzima e inhibidor: si [S]>[I] el enzima estará activo; si [I]>[S] estará inactivo)
- Inhibición no competitiva El inhibidor se une a un lugar distinto del centro activo (enzimas alostéricos). El que el enzima esté activo o no depende de la concentración del inhibidor y es independiente de la concentración del sustrato.
e. Regulación de la actividad enzimática
-
Dada su gran poder catalítico es importante regular la actividad de los
enzimas para evitar su acción cuando no son necesarios los productos
que generan. Además, como las reacciones no catalizadas son muy lentas,
la regulación de la actividad enzimática es la mejor manera de regular
el metabolis-
mo.
-
El principal mecanismo de regulación de la actividad enzimática es la
retroinhibición. Consiste en que el producto final de una ruta
metabólica actúa inhibiendo al primer enzima que interviene en la misma,
bloqueando el proceso completo cuando la concen tración del producto es
elevada. En las rutas ramificadas el producto final de cada
ramificación actúa inhibiendo el primer enzima que interviene en dicha
ramificación.
